OXYHEMOGLOBINE

Hemoglobine waar zuurstofgas gebonden is aan het ijzer in de heemgroep. Hemoglobine-A is het eiwit dat bij de mens voorkomt in de rode bloedcellen en dat zorgt voor het zuurstofgastransport. Het bestaat uit 4 polypeptidenketens, die twee aan twee gelijk zijn.

Verankerd in elke polypeptidenketen zit een heemgroep, met een ijzerkern; het zijn deze ijzerkernen die zuurstof binden.

Structuur van hemoglobine

Naargelang de partiële druk van zuurstofgas in de omgeving neemt hemoglobine zuurstof op of staat het zuurstof af. Dit opnemen en afstaan van zuurstof gaat gepaard met een vormverandering. Men onderscheidt twee uitersten: de T-vorm en de R-vorm.
Wanneer één ijzerkern van hemoglobine zuurstof bindt, wordt het binden van zuurstof door de andere ijzerkernen bevorderd door de vormverandering van de polypeptidenketen.

Wanneer het zuurstof heeft afgestaan kan hemoglobine een zekere hoeveelheid koolstofdioxide en protonen binden (de grootste hoeveelheid koolstofdioxide wordt opgelost in het plasma vervoerd).

Vormverandering van hemoglobine
bij opname of afstaan van zuurstof

De hoeveelheid opgenomen zuurstof staat in rechtstreeks verband met de partiële druk van zuurstofgas in de omgeving. De vorm van de curve reflecteert de wederzijdse beïnvloeding van de heemgroepen:

Dissociatiecurve van foetale hemoglobine (HbF)
en van hemoglobine van een volwassene (HbA)

[HOME] [CONTACT]